細(xì)菌和植物細(xì)胞已適應(yīng)應(yīng)對壓力。它們表達特定的應(yīng)激蛋白，但這種防御線如何發(fā)揮作用尚不清楚。由美因茨約翰內(nèi)斯古騰堡大學(xué)(JGU)的Dirk Schneider教授領(lǐng)導(dǎo)的一組科學(xué)家現(xiàn)在發(fā)現(xiàn)了藍(lán)藻以及植物細(xì)胞的葉綠體中的一種保護機制：由蛋白質(zhì)形成的復(fù)雜環(huán)結(jié)構(gòu)附著在細(xì)胞膜上并解離。此后，各個蛋白質(zhì)在膜表面上鋪開并形成地毯結(jié)構(gòu)。JGU化學(xué)系膜生物化學(xué)部門負(fù)責(zé)人Dirk Schneider教授說：“通過形成這種屏蔽層，細(xì)菌和葉綠體可以在一定的壓力條件下保護其膜。”

生物化學(xué)家和他的團隊研究了蛋白質(zhì)IM30，即內(nèi)膜相關(guān)蛋白質(zhì)，其質(zhì)量約為30道爾頓。先前的研究已經(jīng)表明，IM30蛋白參與了光合細(xì)胞膜的形成和保存。沒有IM30，發(fā)生光合作用光反應(yīng)的類囊體膜的數(shù)量減少，最終導(dǎo)致細(xì)胞死亡?，F(xiàn)在已經(jīng)觀察到并詳細(xì)揭示了迄今未知的膜穩(wěn)定分子機制。該合作研究項目的結(jié)果最近在《傳播生物學(xué)》上發(fā)表。

原子力顯微鏡(AFM)顯示環(huán)拆卸和地毯形成

Schneider解釋說：“在相當(dāng)長的一段時間內(nèi)，我們很清楚IM30在某種程度上與壓力有關(guān)。但是，我們不知道這些蛋白質(zhì)如何在分子水平上有效地保護細(xì)胞。” 與美因茲馬克斯·普朗克聚合物研究所的斯特凡·韋伯教授和分子生物學(xué)研究所的IMA·伊夫·沃爾夫教授合作，采用生物化學(xué)和生物物理方法，終于解決了這個謎團。使用原子力顯微鏡，科學(xué)家能夠觀察到環(huán)結(jié)構(gòu)如何分解并在膜表面形成地毯。施耐德說：“我們第一次能夠在膜表面上觀察到純凈的IM30結(jié)構(gòu)。”

內(nèi)在失調(diào)的蛋白質(zhì)具有重要功能

IM30屬于內(nèi)在失調(diào)的蛋白質(zhì)，近年來已成為科學(xué)焦點。當(dāng)IM30結(jié)合到膜上時，它會展開一半，這使得研究特別復(fù)雜。對蛋白質(zhì)的傳統(tǒng)理解是基于這樣的假設(shè)，即蛋白質(zhì)的功能與其蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)有關(guān)，無序的結(jié)構(gòu)或多或少地不承擔(dān)任何功能。“現(xiàn)在越來越清楚的是，無序的蛋白質(zhì)區(qū)域可以參與明確的相互作用，” Schneider在大規(guī)模的結(jié)果分類中說。

這項研究為IM30和相關(guān)蛋白(包括噬菌體休克蛋白A(PspA)，IM30所屬蛋白家族的主要代表)的生理功能定義了迄今為止的神秘結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。這組作者在《通訊生物學(xué)》論文中寫道，它還“突顯了迄今尚未被認(rèn)識到的內(nèi)在無序蛋白穩(wěn)定膜的概念。” 實際上，先前在阿爾茨海默氏癥和帕金森氏癥中已經(jīng)觀察到膜表面上蛋白質(zhì)的自組織，導(dǎo)致覆蓋膜的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。然而，在這些情況下，結(jié)果是膜不穩(wěn)定。相比之下，由IM30形成的保護性蛋白質(zhì)地毯可導(dǎo)致膜穩(wěn)定。

“我們的發(fā)現(xiàn)現(xiàn)在回答了關(guān)于蛋白質(zhì)究竟如何保護膜的長期問題。然而，這提出了新的問題，例如，各個蛋白質(zhì)究竟如何在膜表面相互作用并形成地毯，”施耐德說?，F(xiàn)在正在計劃研究。